معلومات اولية عن الانزيماتPrimary knowledge about Enzymes

أمين أحمد ثابت

الحوار المتمدن-العدد: 4324 - 2014 / 1 / 2 - 22:55
المحور: التربية والتعليم والبحث العلمي
    

الإنزيم هي كلمة لاتينية تعني (في الخميرة)، إذ إن عملية الحفز الحيوي، اكتشفت أولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بواسطة الخميرة. الإنزيم عبارة عن آحين (بروتين) أو معقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية والتحكم بالبنية الفراغية للناتج، آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة التنشيط مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل.
البنية ثلاثية الأبعاد
تتحدد وظيفة الإنزيمات كما هي حالة البروتينات ببنيتها ثلاثية الأبعاد، ويمكن أن نصنف الأنزيمات حسب عدد السلاسل الببتيدية المشاركة في تركيبها:
بروتينات أحادية الجزيء: تتالف من سلسلة ببتيدية واحدة ملتفة مؤلفة من مئات الحموض الأمينية.
بروتينات متعددة الجزيء: تتألف من عدة سلاسل ببتيدية، مختلفة أو متماثلة، تتصرف معا كانها بنية واحدة.
و كما هي حال البروتينات فإن الأنزيمات تتشكل من سلاسل ببتيدية مؤلفة من حموض امينية تلتف على بعضها لتشكيل بنية ثلاثية الأبعاد، كما تترابط السلاسل الببتيدية بعد ذلك بروابط غير تكافؤية لتكون بروتينات معقدة تمتلك خواصا حركية ومراكز ارتباط.
معظم الأنزيمات تشكل جزيئات بروتينية ضخمة أكبر بكثير من الركائز التي ترتبط بها لذلك فإن ما يشكل تماسا مباشرا بين الأنزيم والركازة المرتبطة لا يتعدى عشرة حموض امينية تشكل ما يسمى تجويف أو موقع الارتباط. أحيانا يمتلك الأنزيم أكثر من موقع ارتباط واحد وأحيانا يوجد ضمن الأنزيم موقع ارتباط تميم العامل وارتباطه ضروري لإنجاز التفاعل. بعض المواقع الارتباطية ذات وظيفة تنظيمية، فهي تقوم بزيادة أو تخفيض نشاط الأنزيم.





إن من أهم مظاهر الحياة فى النبات بناء مركبات معقدة من مواد بسيطة أوالعكس أى تفتيت المركبات المعقدة الى مواد ابسط منها ومن المعروف أن الخلايا التى تحوى البلاستيدات الخضراء تنفرد بتكوين المواد الكربوايدرئية من مواد بسيطة بينما يبدوا أن كل خلية نباتية لها القدرة على تكوين مواد عضوية معقدة من آخرى أقل تركيباً وعلية فكل خلية اذن مركزا لعدد كبير من التفاعلات الكيميائية يتحكم فى سرعتها واتجاهها وتنظيمها جهاز خاص يؤدى التفاعلات طبقا لبرنامج معين.
الصفات الطبيعية للإنزيمات
لقد أظهرت الدراسات الأولى للإنزيمات أنها تشترك مع البروتينات في كثير من الخواص وقد فشل الباحثون الأوائل في عزل الإنزيمات حتى أمكن من عزل إنزيم اليوربيز على شكل بلورات نقية وأثبت أنها عبارة عن بروتين ومنذ ذلك الحين أمكن عزل عدد من الإنزيمات من النباتات وقد أثبت دراستها أنها بروتينات بالرغم من أن كثيراً منها يحتوى على مجموعات غير بروتينية مرتبطة بجزئيات البروتين .
وبروتينات الإنزيمات ذات وزن جزئيي كبير فإنزيم البيرواكسيديز الذي يعتبر من أصغر الإنزيمات وزنه الجزئي حوالي 40000 بينما إنزيم الكاتاليز وزنه الجزيئي يبلغ 248000 وإنزيم اليورييز وزنه الجزيئي 4830000 . تشترك الإنزيمات البروتينات الأخرى فى تأثرها بالحرارة المرتفعة فإذا ما ارتفعت درجة الحرارة للغليان ولو لفترة وجيزة تخثر البروتين ورسب وبذلك يفقد الإنزيم نشاطه .
وهناك مواد تؤثر ايضا فى البروتينات والإنزيمات تأثيرا مشابها لتأثير الحرارة المرتفعة ومن هذه المواد أيونات المعادن مثل الرصاص والزئبق والفضة وكذلك الأحماض والقواعد والأشعة فوق البنفسجية .
تتميز البروتينات وهى المادة الأساسية فى تكوين الإنزيمات بأنها ذات طبيعة مزدوجة أي أنها تتأين إما كحامض أو كقلوى ويتوقف ذلك على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى الوسط الخارجى ، وعند درجة تركيز خاصة لأيون الإيدروجين يحتوى جزئ البروتين على عدد متساوي من كل من الشقين الحامض والقلوي ، ولذلك يكون الأيون متعادلا من حيث الشحنات الكهربائية ، وتعرف هذه الدرجة بنقطة التعادل وهى نقطة مميزة لكل نوع من أنواع البروتينات ، ترجع أهمية تلك الظاهرة بالنسبة للأنزيمات إلى أن حيوية كل إنزيم تتوقف على طبيعة تأين جزئ البروتين المكون له وبعبارة أخرى تتوقف حيوية الإنزيم على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى وسط التفاعل ولذلك فقد وجد لكل إنزيم درجة مثلى لأيون الإيدروجين pH يبلغ تأثيره عندها حده الأقصى .
التركيب الكيماوي للإنزيمات
إن التقدم فى دراسة فى خواص الإنزيمات قد مكن الباحثين من تقسيم الإنزيمات من حيث تكوينها ، إلى القسمين الآتين
1/الإنزيمات التي تتكون من البروتينات البسيطة :
وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيم الأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية .
2/ الإنزيمات التى تتكون من شقين:
أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ،ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية , ولاشك أن المجموعات الغير بروتينة هى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم ,وقد دلت الأبحاث على أنه يمكن فصل المجموعة الغير بروتينية عن الشق البروتين فى بعض الإنزيمات فى حين لا يمكن حدوث ذلك فى البعض الآخر نظراً لارتباط الشقين .
من الملاحظ أن عزل إنزيم ما ، بإستعمال طريقة الفصل الغشائى للذائبات ، غالبا ما يؤدى إلى تغير حدث فى طبيعة الإنزيم ، ولكن يرجع إلى إزالة بعض المواد القابلة للفصل الغشائى والتى تعرف فى هذه الحالة باسم قرين الإنزيم او الممرفق الإنزيمى Co-enzyme وكذلك العامل المعاون Co-factor وهذه المواد لازمة لنشاط الإنزيم ويسمى الشق البروتينى بأصل الإنزيم أى ان الإنزيم فى هذه الحالة يتكون من أصل الإنزيم + قرين الإنزيم او العامل المعاون .

وقرين الإنزيم أو العامل المعاون عادة لا يتاثر بالحرارة بعكس أصل الإنزيم كما أنه يعتبر جزء متمم للانزيم الخاص به أشارت الدراسات الأنزيمية الى أنة يلزم لكي يقوم الأنزيم بعملة على آي مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالي :
أ‌- لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع .
ب‌- نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة .
ج – يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للإنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات.
الأربعة متصلة بذرة كربون كما بالشكل التالى من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع , ويجب أن تكون المواقع للأنزيم مختلفة أو غير متناظرة كما يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للإنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون طبيعة عمل الإنزيم The nature of enzyme action * قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهيئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعل تتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتم التفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا .
* وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم
مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد إحداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الا صلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل إن جزيئات مادة التفاعل
( أ ) فى محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهي دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما اكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية.
( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة
( ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لإتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامض لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً .
• لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط.
• لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل.
تخصص الإنزيمات Specificity of enzymes
* إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أن لكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يوثر فيها دون غيرها ولتخصص الإنزيمات درجات متفاوتة.
* فهناك إنزيمات تتخصص فى التأثير على المواد ذات التشابه الفراغي ويعرف هذا التخصص باسم تخصص الشايع الفراعى
Stereo-chemical Specificity فالمعروف أن معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاء عمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغي أى أن منها المركبات اليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة فى تخصصها بحيث أنها تؤثر فقط فى المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى .
ومثال ذلك إنزيم Lactic dehydrogenase الذى يؤثر فقط فى حامض اللكتيك اليسارى ويعطى حامض البيروفيك ويمكن لهذا الإنزيم أن يؤثر فى حامض اللكتيك اليمتى .
* ويمكن تمييز أنواع أخرى من الإنزيمات تختلف درجة التخصص فيها طبقاً للتركيب الكيماوي للمواد المتفاعلة .
فهناك الإنزيمات ذات التخصص المنخفض Low Specificity وتتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوع الرابطة التى تربط شقي جزئ المادة المتفاعلة .
فمثلا يجب أن يكون هذه الرابطة رابطة استرا فى حالة اللبيز Lipase ورابطة بيتيد فى حالة بيتيديز Peptidase ورابطة جلبكوسيد فى حالة جليكوسيديز Glucosidase
* وهنالك نوع أخر من الإنزيمات يكون فيها التخصص تخصص مجموعة Group Specificity وهو واسع الانتشار فى الإنزيمات التى تؤثر فى المواد الكربوايرانية .
* وهناك تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق Absolute Specificity ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقوم انزيم الكينيز Kinase بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات فى وجود ATP فأذا قام الانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيم مطلق وسمى بأسمه Glucokinase وكما فى إنزيم المالتيز فهو لا يؤثر إلا فى سكر المالتوز فقط , ولا يؤثر فى المركبات الاخرى التى تحتوى على رابطة الالفاجليكوسيدات , اما اذا كان للأنزيم تأثير على محموعة الالدوزات جميعها بأن ينقل لها مجموعة الفوسفات من ATP او يحلل الرابطة الجلوكوزيدية فأن ذلك النزيم يكون متخصص تخصص نسبى Relative Specificity .
فرضية القفل و المفتاح
وضعت هذه الفرضية من قبل اميل فيشر لتفسير اصطفائية الأنزيمات حيث افترض ان موقع الإرتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل ، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الإرتباط بالنزيم في موقع ارتباطه التفاعلي لتخضع للتقاعلات التي ينجزها الأنزيم.



فرضية التلائم المحرض
اقترح كوشلاند فرضية معدلة عن فرضية القفل و المفتاح آخذا بعين الإعتبار حركية الجزيئات البروتينية ، حيث افترض أنه منغير الضروري أن تناسب الركازة تماما شكل موقع الإرتباط ، فالسلاسل الببتيدية في موقع الإرتباط تستطيع أن تغير موافعها لتلائم ارتباط بعض الركائز ، كما ان هذه السلاسل الببتيدية تأخذ في شكلها الجديد وضعية تسهل عملها التحفيزي مما يؤدي إلى إنجاز التفاعل الكيميائي المطلوب .
عوامل الأنزيم المرافقة
بعض الأنزيمات تستطيع أن تقوم لوحدها بالمهمة التحفيزية كاملة لكن هذه ليست حالة معظم النزيمات فمعظم الأنزيمات تحتاج عوامل مرافقة تساعدها على انجاز التفاعلات ، هذه العوامل المرافقة هي غالبا جزيئات غير بروتينية يمكننا تصنيفها في ثلاثة أقسام :
منشطات الأنزيم activators ، متممات الأنزيم ( كوأنزيم) Coenzyme, مجموعات مضافة prosthetic group .
اصطلاحات تسمية الأنزيمات
المجموعة
التفاعل المحفز
التفاعل النموذجي
Enzyme example(s) with trivial name
EC 1
أوكسيدوريدوكتاز (أنزيمات الأكسدة-إرجاع)
To catalyze تفاعلات أكسدة/إرجاع -;- نقل لذرات H و O او الكترونات من مادة لأخرى
AH + B →-;- A + BH (reduced)
A + O →-;- AO (oxidized)
ديهيدروجيناز, أوكسيداز
EC 2
ترانسفيراز (أنزيمات النقل
نقل زمرة وظيفية من مادة إلى أخرى another. The الزمرة قد تكون : متيل - أسيل - فوسفات
AB + C →-;- A + BC
ترانسأميناز, كيناز
EC 3
هيدرولاز (أنزيمات الحلمهة)
إنتاج مادتين من مادة واحدة بتفاعل الحلمهة
AB + H2O →-;- AOH + BH
ليباز, أميلاز, بيبتيداز

EC 4
لياز
إضافة أو نزع لمجموعات بطريقة غير إماهية (دون تدخل جزيئة الماء: الروابط التالية C-C, C-N, C-O´-or-C-S يمكن ان تكسر
RCOCOOH →-;- RCOH + CO2
EC 5
إيزوميراز (أنزيمات إعادة الترتيب)
إعادة ترتيب داخل-جزيئي, i.e. تزامر يغير ترتيب المجموعات الوظيفية داخل الجزيئة الواحدة
AB →-;- BA
ايزوميراز, موتاز
EC 6
ليغاز (أنزيمات الربط)s
دمج جزيئتين مع بعضهما عن طريق تشكيل روابط جديدة تكافؤية من نوع C-O, C-S, C-N´-or-C-C يترافق مع تحطم جزيئات ATP لكسب الطاقة
X + Y+ ATP →-;- XY + ADP + Pi
سينثيتاز
العوامل التى تؤثر سرعة عمل الإنزيم Enzyme Kinetics
اولآ : تركيز الإنزيم Enzyme Concentration
قد دلت الابحاث الخاصة بدراسة قوة تنشيط الإنزيمات خارج الخلايا الحية in vito أن سرعة التفاعل تتناسب بوجه عام مع كمية الإنزيم المضافة هذه العلاقة صحيحة خصوصاً خلال الفترات الأولى للتفاعل حيث تكون كمية مادة التفاعل كبيرة تسبياً , وبتقديم التفاعل ينخفض تركيز مادة التفاعل بينما تتراكم نواتج هذا التفاعل , ولذلك لن تستمر سرعة التفاعل الا اذا تم المحافظة على وجود مادة التفاعل بكمية أكبرمن تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل سوف تتناسب طرديا مع زيادة تركيز الأنزيم فى وجود تركيز من مادة التفاعل أكبر من تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل الأنزيمى تتناسب طرديا مع تركيز الأنزيم .

ثانيا : تركيز مادة التفاعل Substrate Concentration
عند المحافظة على تركيز ثابت من الأنزيم وتغير تركيز المادة المتفاعلة فيمكن وصف التغير فى سرعة التفاعل النزيمى فعند افتراض بأن جزيئات الأنزيم تتحد بالمادة المتفاعلة فأنه عند التركيزات المنخفضة من المادة المتفاعلة تكون جزيئات النزيم ليست جميعها متحدة مع جزيئات المادة المتفاعلة , وباضافة مادة متفاعلة جديدة يرتبط جزئ أكبر من جزيئات الأنزيم به ويزداد معدل التفاعل حتى تصبح كل الجزيئات الانزيمية مشبعة ولا تتأثر بالزيادة فى تركيز المادة المتفاعلة عندئذ فأن معدل التفاعل الانزيمى سوف يثبت على ذلك .
ثالثا : تأثير درجة الحرارة Temperature Effect
تختلف الإنزيمات عن العوامل المساعدة الغير عضوية فى أن الأولى تفقد قوة تنشيطها او تتلف عند درجات حرارة قريبة من درجة غليان الماء بل يقف مفعول معظم الإنزيمات فى الوسط السائل عند درجات أعلى من 50 5م ، بينما تتلف تماماً بين درجتى 60 - 70 5م ويرجع تلف الإنزيم عند درجات الحرارة المرتفعة إلى ظاهرة التجلط (التجمع) Coagulation والتى تحدث للبروتينات عموما بإرتفاع درجة حرارتها حيث تتغير طبيعة البروتين الإنزيمى لفقد الروابط الخمس السابق ذكرها والتى تحافظ على التوزيع الفراغى والطى البروتينى نظرا لان تلك الروابط روابط ضعيفة .
توجد عدة عوامل تزيد من قدرة الإنزيمات على تحمل درجات الحرارة المرتفعة ، منها درجة الجفاف النسبى للوسط الموجود فيه الإنزيمات ، فقد وجد أن الإنزيمات الموجودة فى البذور تتحمل درجات الحرارة مرتفعة قد تصل إلى 130م أو أكثر ، وتتوقف درجة الحرارة التى تتلف عندها الإنزيمات على بعض صفات وسط الأنتشار .
فقد وجد مثلا أن درجة تركيز أيون الأيدروجين pH لها تأثير واضح على درجة تأثير الإنزيمات بالحرارة ووجود المادة المتفاعلة أو محلول التفاعل فى وسط الأنتشاريؤخر كثيراً او قد يمنع كليا الأثر الضار الذى قد تسببه درجة حرارة معينة فى حالة عدم وجود تلك المواد , وسرعة التفاعل الإنزيمى لا تتاثر بدرجة الحرارة فقط بل وكذلك بطول الفترة التى يحدث فيها التفاعل عند درجة الحرارة المعينة , لذلك تتضح أهمية إعتبار عامل الوقت عند دراسة أثر الحرارة على التفاعل الانزيمى.
إن تأثير الأنزيم بالحرارة يكون فى مدى ضيق من درجات الحرارة فأرتفاع درجة الحرارة يسبب إزدياد سرعة التفاعل فعند درجة الصفر المئوى تكون سرعة التفاعل الأنزيمى تساوى صفرا وتزداد تدريجيا مع زيادة درجة الحرارة إلى أن يصل إلى درجة الحرارة المثلى التىتعتبر أنسب درجات حرارة لعمل الإنزيم , يمكن حفظ التفاعل عند سرعة ثابتة لوقت طويل عند درجة الحرارة أقل من الدرجة المثلى ولكن تقل السرعة عند درجات الحرارة أعلى بمرور الوقت .
تقع درجة الحرارة المثلى لإنزيم ما تبعاً لاختلاف درجة التركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وكذلك تبعاً للنسبة بين تركيزى الإنزيم ومادة التفاعل .ثم يبدأ التاثير الهادم للحرارة على معظم الإنزيمات النباتية درجة الحرارة المثلى هى الدرجة التى تتعادل عندها الزيادة فى سرعة التفاعل مع الفعل الهادم لتلك الدرجة على الإنزيم ويكون معدل الزيادة فى سرعة التفاعل الأنزيمى بمعدل 2.5 مرة كل ارتفاع قدرة عشر درجات مئوية فوق الصفر حتى تصل للدرجة المثلى والتى فى الغالب تتراوح بين 25–27 5م ثم يقل التفاعل ليصبح صفرا عند 60 5م ويرجع البعض تأثير درجة الحرارة علىزيادة معدل التفاعلات الإنزيمية وحتى الدرجة المثلى الى :
أ – التأثير على ثابت الإنزيم Enzyme Stability وزيادة الطاقة الحركية
ب – تأثيرها على جاذبية الإنزيم للمادة المتفاعلة
ج - تأثيرها على درجة تأين مكونات التفاعل وهى محددة بحرارة التأين
رابعا: تأثير درجة تركيز أيون الايدروجين Hydrogen ion concentration ( pH)
تعتبر درجة تركيز أيون الايدروجين فى وسط التفاعل من أهم العوامل التى تؤثر على سرعة عمل الإنزيم . ولكل إنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الايدروجين يبلغ عندها الإنزيم أقصى نشاطه , ويقل هذا النشاط كثيراً خارج حدود تلك الدرجة.
وتختلف الدرجة المثلى لإنزيم ما طبقاً لعدة عوامل منها مصدر الإنزيم ودرجة الحرارة التفاعل وكذلك مدة حفظ الإنزيم تحت ظروف معينة تنحصر الدرجة المثلى لأيون الايدروجين لمعظم الإنزيمات المحللة بين pH 4-7 وتحفظ أنزيمات التأكسد والاختزال بأقصى نشاطها فى المحاليل المتعادلة أو القلوية نوعاً ما .

خامسا : تأثير المنشطات والمثبطات Activators and Inhibitors
وجد أن الأملاح وغيرها من المواد الذائبة تؤثر على نشاط الإنزيمات، فبينما يسبب بعضها تنشيطاً للتفاعلات الإنزيمية يسبب البعض الاخر تثبيطا وسبب التنشيط غير معروف ولكن يحتمل أن بعضاً من هذه الأملاح تعمل كعامل معاون للإنزيم .
أما المثبطات فقد يرجع التاثير المثبط للدمصاص أو التجمع السطحى للمواد المثبطة على المراكز الفعالة بالإنزيم , أو يرجع التثبيط لتفاعل المثبطات مع مادة التفاعل أو للتأثير السام للمثبطات على بروتينات الإنزيم كما فى حالة أول أوكسيد الكربون والسيانيد وكبريتات الكربامات وذلك لتقاربها مع المعادن الثقيلة والمثبطات أما تكون مواد غير عضوية أومواد العضوية مثل الكلوروفوم وقد يرجع تثبيط أكسيديز السيتوكروم بواسطة ( CO ) أو ( CN ) يرجع لأن كلا منهما يرتبط بحديد المجموعة الغير بروتينية وكذلك تقارب ثنائى كبريتات الكربامات للنحاس يجعله مثبطاً قويا ًلاكسيديز حامض اسكوربيك .
ومن الملاحظ أن بعض المثبطات ذات تاثير مؤقت اى يعاود الإنزيم نشاطه بزوال المادة المثبطه بينما البعض الاخر ذات تاثير مستديم .
هناك أيضا تثبيط بالتنافس وهو يطلق على الحالات التى يكون فيها المادة المثبطة مشابة فى تركيبها للمادة المتفاعلة حيث تتنافس معها على المراكز النشطة بالإنزيم بما يؤدى الى زيادة تركيز المادة المتفاعلة , كما ان هناك أيضا تثبيط غير متنافس راجع لخفض التركيز الفعال للإنزيم.
سادسا : تراكم نواتج التفاعل
إن تراكم نواتج التفاعل يقلل عادة من سرعة التفاعل الانزيمى ومثلة فى ذلك مثل التفاعلات الكيمياويه العاديه ويعزى بطء التفاعل عند تراكم نواتجه لعدة أسباب منها ان زيادة كمية التواتج تعمل على اسراع التفاعل العكسى وبذلك تقل سرعة التفاعل الأصلى وقد تتراكم نواتج التفاعل على المراكز الفعالة للإنزيم فتقلل من قوة تنشيطه وقد تسبب نواتج التفاعل تغيير درجة تركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وبذلك بصبح غير مناسب لعمل الإنزيم فمثلا ينتج عن تحليل الدهون جليسرول وأحماض دهنيه وتسبب الأخيرة انحراف درجة أيون الايدروجين فى وسط التفاعل للناحيه الحمضية وينتج عند تحلل اليوريا الى ثانى اكسيد الكربون والنشادر التى تسبب انحراف درجة تركيز أيون الايدروجين للناحية القلوية .
سابعا : الماء
لما كان الماء يدخل فى عمليات التحليل المائى لذلك لا يتم مثل هذا التحلل بدون وجود الماء فاذا بدانا بمادة جافة للتفاع نلاحظ ان زيادة نسبة الماء تسبب زيادة فى سرعة التحلل نتيجة لنقص لزوجة وسط التفاعل وازدياد انتشار مادة التفاعل والإنزيمات والنواتج .
يتضح تاثير زيادة الماء فى تنشيط الإنزيمات فى النسيج النباتى اثناء انبات البذور فنشاط الإنزيمات الموجودة فى البذور الجافة غير ملحوظ تقريبا فاذا ما امتصت البذور ازداد نشاط الإنزيمات زيادة كبيرة بإزدياد كمية الماء توزيع الإنزيمات داخل الخلية إن معظم الإنزيمات ، إن لم تكن جميعاً موجودة فى البروتوبلازم وقليل جداً ان وجدت فى الفجوة أو فى جدران الخلية وعلى ذلك يظهر أن معظم بروتين السيتوبلازم عبارة عن بروتين إنزيمى .
كثير من الإنزيمات مرتبطة بالاجسام الموجودة فى البروتوبلازم فانزيمات التمثيل الكلوروفيللى موجودة فى البلاستيدات الخضراء و انزيم الفوسفوريليز لمسل عن التنفس يوجد فى الميتاكوندريا والانزيمات المسئولة عن تكوين الأحماض النووية والبروتين النووى موجودة فى النواة وهكذا .

تسمية وتقسيم الإنزيمات :
تسمى الإنزيمات وتقسم عادة طبقا للتفاعل أو للتفاعلات التى تقوم بتنشيطها ويسمى الإنزيم عادة باسم التفاعل مضافاً اليه المقطع ase بعد حذف المقطع الأخير من اسم مادة التفاعل فمثلا يسمى الإنزيم الذى يحلل سكر المالتوز باسم انزيم المالتيز maltase وقد يسمى الإنزيم باضافة المقطع ase مباشرة إلى اسم مادة التفاعل مثل إنزيم dextrinase الذى يحلل الدكسترين dextrin إلى سكرالمالتوز .
وتقسم الإنزيمات الى الاقسام التالية :
1- الإنزيمات الهاضمة
2- الإنزيمات الؤكسدة المختزلة
3- إنزيمات الاضافة
4- إنزيمات النقل
5- إنزيمات التشابه
6- إنزيمات الربط
اولا : الإنزيمات الهاضمة Digestive enzymes
ينقسم هذا القسم من الإنزيمات ألى المجموعات التالية :
أ- إنزيمات التحلل المائى Hydrolases
تنشط إنزيمات هذه المجموعة التحليل المائى لمواد التفاعل الخاصة بها وذلك باستعمال الماء وتنقسم إنزيمات هذه المجموعة إلى:
إنزيمات تحلل المركبات الازوتية ومن هذه الإنزيمات البيسين pepainوالتربيسين trypsin وهى تحلل البروتينات الى مركبات أبسط نتها ومنها كذلك البيتديزات peptidases وهى تحلل البيتيدات إلى احماض أمينية.
إنزيمات تحلل المواد الكبروايداتية وتشمل الإنزيمات التى تحلل المواد الكربوهيدراتية مثل الاميليز الذى يحلل النشا الى سكر وكذلك إنزيم السيليوليز الذى يحلل السيلولوز إلى سيللوبيوز – وكذلك المالتيز الذى يحلل سكر المالتوز الى سكر جلوكوز وإنزيم Cellobiase الذى يحلل السللوبيوز إلى جلوكوز- وإنزيم السكريز sucrase الذى يحلل السكروز إلى جلوكوز وفركتوز .
إنزيمات تحلل المركبات الدهنية أو الأستيرايزات Esterases وتشمل هذه المجموعة الإنزيمات التى تنشط التحليل المائى للسترات لمكونة من اتحاد الكحولات مع الأحماض العضوية أو الأحماض الغير عضوية مثل الليبيزات Lipases
ب - إنزيمات التحلل الفسفورى Phosphorylases
الفوسفوريليزات هى المجموعة تنشط تحليل المواد المتفاعلة باستعمال حامض الفوسفوريك وتسمى هذه العميلة بالفسفرة ومثل هذه الإنزيمات إنزيم Starch phosphorylase الذى يحلل النشا فى وجود حامض الفوسفوريك إلى الفا جلوكوز-1- فوسفات و إنزيمات الفوسفاتيزات وهى الإنزيمات التى تحلل الاستيرات المكونة من اتحاد الكحولات مع حامض فوسفوريك وينتج من تحليل هذه الاستيرات الكحول و حمض الفوسفوريك .

ثانيا : الإنزيمات المؤكسدة والمختزلة Digestive enzymes
الأكسدة كما هو معروف هى عملية اضافة أوكسجين أو فقد ايدروجين أو فقد الكترون آى زيادة الشحنة الموجبة الى المادة. يصحب عملية الاكسدة عادة عملية اختزال ناتجة عن فقد الاكسجين من مركب مركب ما أو اكتسابه اما ايدروجين او الكترون وتنقسم إنزيمات هذا القسم الى المجموعات التالية:
إنزيمات الأكسدة بنزع الأيدروجين Dehydrogenases
تقوم إنزيمات هذه المجموعة باكسدة المركبات بانتزاع ذرتي ايدروجين منها واضافتها لمركب اخر مسببة بذلك اختزاله ويسمى المركب الاول الذي يعطي الايدروجين بالمختزل reductant اومانح الايدروجين Hydrogen donator أما المركب الثاني فياأخذ الايدروجين ويعرف بالمؤكسد Oxidant او قابل الايدروجين Hydrogen acceptor وقد دلت الأبحاث الحديثة انه من الضروري وجود مرافقات او قرائن إنزيمية لإنزيمات هذه المجموعة لتستطيع اداء عملها كما وجد ان المرافقات الانزيمية التي تأخذ ذرتين الأيدروجين وتختزل وقد امكن حتى الان تمييز مرافقي إنزيمين وهما القرين الانزيمي1NAD والقرن الانزيمي2 NADP إنزيمات الأكسدة بنزع الكترون الحديد Iron oxidases
تحتوي انسجة النباتات على مجموعة من الإنزيمات تحتوي مجموعاتها المعدنية على الحديد مكونه مركب الهيماتين ومن هذه الإنزيمات ما يلي :
1/الكاتاليز catalase في جميع النباتات الراقية وهذا الإنزيم لا يؤثر الا في مركب فوق اكسيد الايدروجين فيحلله الى ماء واكسجين ويحتمل ان يقوم هذا الانزيم بالتخلص من فوق اكسيد الايدروجين الذي يتكون اثناء التفاعلات الحيوية داخل الخلايا الحية والذي قد يسبب تراكمه اضراراً لتك الخلايا .
2/ البيرواكيديز peroxidas ويوجد هذا الانزيم في جميع انسجة النباتات تقريبا وهو يقوم بعمله في وجود فوق اكسيد الايدروجين ويسبب اكسدة مركبات كثيرة مثل مركبات الفينول والكريزول والهيدروكوينون إنزيمات الأكسدة بنزع الكترون النحاس Copper oxidases وتتميز إنزيمات هذه المجموعة باحتواء مجموعاتها الغير بروتينية على النحاس ومن امثلتها ما يلى :
1/اكسيديز احادي الفينول Mono phenol oxidase ويؤكسد المواد احادية الفينولات مثل الكريزول فيعطي مركبات ثنائية الفينولات المناسبة .
2/ اكسيديزات عديدة الفينولات Poly phenol oxidase لا تؤثر ال في المواد ثنائية الفينولات مثل الكاتيكول مكونة المركب المناسب من الأرثيوكينون وتؤثر هذه الانزيمات ايضا على المواد ثلاثية الفينولات مثال بيروجالول ويلاحظ ان هذه المجموعة من الانزيمات هي المسؤلة عن تلون الانسجة المقطوعة والمعرضة للجو اذ انها هوائية لا تعمل الا في وجود الاكسجين .
ثالثا : انزيمات الاضافة Adding enzymes
يحوى هذا القسم انزيمات تستطيع تكوين مركبات جديدة وذلك باضافة مادة الى مركب معين
ومن هذه الانزيمات ما يستطيع اضافة الماء او النشادر او مواد اخري ومن امثلة إنزيمات هذا القسم :
/1فيوماريز fumarase وهو الانزيم الذي يساعد تكوين حامض الماليك باضافة الماء الى حامض فيوماريك
/2 اسبارتيز aspartase ويساعد على تكوين حامض الأسبارتيك وذلك باضافة النشا الى حامض الفيوماريك
رابعا : إنزيمات النقل Transferring enzymes
تستطيع نقل مجموعة او شق من جزئ مادة الى جزئ مادة اخري ومن امثلة هذه الإنزيمات إنزيم hexokinase الذي يساعد نقل شق الفوسفات من مركب ادينوسين ثلاثي الفوسفات ATP الى الجلوكوز مكونا جلوكوز-
خامسا : انزيمات التشابهة Isomerising enzymes
تستطيع إنزيمات التشابه تكوين المواد المتشابهه ومن امثلتها
/1 انزيمات التشابة الأيزوميرى مثل Phosphotriose isomerase الذى يساعد على تحول كل من فو- ثنائى هيدروكسى اسيتون و فو-جليسرالدهيد الى الاخر
/2انزيمات التشابة الميوتيزى مثل فوسفوجلوكوميو phosphoglucomutase ويختص بتحويل الفاجلوكوز -1- فوسفات الى جلوكوز -
سادسا : إنزيمات الاتصال Linking enzymes
وهى إنزيمات تساعد على عملية اتصال جزئين مع بعضهما ويصاحب هذا التفاعل كسر رابطة بيروفوسفاتية ويحتمل اشتراك نيوكليوتيد ثلاثي الفوسفات ATP في التفاعل

كيفية عمل فحص أنزيم amylase
) تؤخذ عينة دم من المريض في انبوبة chemistry .
2) ومن ثم نقوم بوضعها في centrifuge لمدة 4 دقائق .
3) وبعد فصل مكونات العينة على هيئة طبقتين ، الأولى serume والثانية clotting blood .
4) يتم أخذ كمية من serume وذلك بواسطة micropepit بمقدار 1ml ومن ثم نضعها في clean test tube.
5) نضيف على الكمية السابق ذكرها كمية من reagent من فحص ال amylase بمقدار 10ml - على سبيل المثال
6) ثم نضيف على الكميتين السابقتين كمية مقدارها 100ml من serume المريض المراد فحصه .
7) ثم ناخذ العينة مباشرة ونضعاه على جهاز biosystem ، وذلك لقياس كمية الأنزيم الموجودة في الدم .
ملاحظة / طريقة برمجة الجهاز سيتم تناولها في موضوع لاحق .

#أمين_أحمد_ثابت (هاشتاغ)      

---

اشترك في قناة ‫«الحوار المتمدن» على اليوتيوب
حوار مع الكاتبة انتصار الميالي حول تعديل قانون الاحوال الشخصية العراقي والضرر على حياة المراة والطفل، اجرت الحوار: بيان بدل	حوار مع الكاتب البحريني هشام عقيل حول الفكر الماركسي والتحديات التي يواجهها اليوم، اجرت الحوار: سوزان امين

كيف تدعم-ين الحوار المتمدن واليسار والعلمانية على الانترنت؟

تابعونا على:

الفيسبوك

التويتر

اليوتيوب

RSS

الانستغرام

لينكدإن

تيلكرام

بنترست

تمبلر

بلوكر

فليبورد

الموبايل

كيفية إشراك-إيصال مواضيعكم أو مواضيع تهمكم  إلى اكبر عدد ممكن من القراء والقارئات